Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar (ver Ruta 11). La isoleucina, junto con la valina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas, luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación, que en el caso de la valina es glucogénica.

El tiglil CoA es el compuesto insaturado derivado de la isoleucina y se hidrata para formar a-metil-b-hidroxiisobutiril CoA que se oxida en la forma de derivado de CoA a a-metilacetoacetil CoA el cual es atacado por una tiolasa dando lugar a dos tioésteres, acetil CoA y propionil CoA.

El acetil CoA se acumula para cualquiera de sus funciones: oxidación en el ciclo de Krebs, síntesis de ácidos grasos, acetilaciones. Por otra parte, el propionil CoA, en su mayor parte, sirve de sustrato para otras reacciones.

Figura 7: Estructura química de la isoleucina.

Implicaciones funcionales de la isoleucina

Este aminoácido, junto con la leucina y la hormona de crecimiento, interviene en la formación y reparación del tejido muscular.