Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar (Ruta 12). La valina, junto con la isoleucina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Figura 5: Estructura química de la valina.

Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas, luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación, que en el caso de la valina es glucogénica.

El compuesto insaturado derivado de la valina, el metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-hidroxiisobutiril CoA, éste se hidroliza de la CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehido por medio de una enzima deshidrogenasa, formándose el semialdehído metilmalónico. El aldehido se oxida por una deshidrogenasa dependiente de NAD, formándose un tioéster. En esta reacción se produce propionil CoA.

La valina aminotransferasa, enzima que interviene en el catabolismo de la valina, está sobre todo en tejidos extrahepáticos, en especial en el tejido muscular.

Patologías relacionadas con la valina

Cuando estos aminoácidos se encuentran en exceso en función de la síntesis proteica, son transaminados con a-cetoglutarato para dar lugar a a-cetoácidos ramificados. Si este primer paso no ocurre con normalidad pueden darse algunos trastornos que en neonatos se suele manifestar como acidosis, por ejemplo, hipervalinemia cuya causa principal es la deficiencia del complejo enzimático de la deshidrogenasa de cetoácidos ramificados.